das hätte ich auch gedacht!
wikipedia dazu: "Wenn ein Insulinmolekül von den beiden α-Untereinheiten gebunden wird, kommt es zu einer Konformationsänderung. Die beiden β-Untereinheiten nähern sich einander an und phosphorylieren sich gegenseitig. Daher handelt es sich um eine trans-Autophosphorylierung. Die Kinase-Domänen der β-Untereinheiten erfahren durch die Phosphorylierung eine Konformationsänderung und werden dadurch aktiviert..[2]
Hat die Tyrosinkinase des Insulin-Rezeptors nach Insulinbindung und Aktivierung ihren aktiven Zustand eingenommen, werden mehrere Rezeptoruntereinheiten nahe der Kinasedomäne phosphoryliert und stellen nun Bindungsstellen für intrazelluläre Substrate (z.B. Insulinrezeptorsubstrate, IRS) dar. IRS sind sog. Adapterproteine zwischen dem Insulinrezeptor und dem Protein, das die Signalkaskade weiterleitet (zB. Phosphoinosidkinase-3)..[2]"
und
"Über oben genannte IRS-Adapterproteine wird die Phosphoinositid-3-Kinase aktiviert, was wiederum zur PI3-Kaskade mit Aktivierung von Proteinkinase B (PKB) führt, "
und
"PKB bewirkt außerdem, dass Vesikel mit dem sonst auf der Zelloberfläche nicht vorhandenen Glucose-Transporter 4 (GLUT4) mit der Zellmembran in Muskel- und Fettzellen verschmelzen. Dadurch wird GLUT4 funktionsfähig und es kann Glukose vermehrt für die Energiegewinnung herangezogen werden. Über diesen Mechanismus wird der Blutglukosespiegel rasch und effektiv gesenkt. Aber GLUT4 wird auch noch über einen anderen Weg aktiviert"