Habe ich mich auch gefragt, die Crux liegt hier wohl tatsächlich beim Hsp70.
"Hsp70/Hsp40-Familie: [...] Werden in der wachsenden Polypeptidkette kleine hydrophobe Bereiche exponiert, so besteht die Gefahr der Aggregation. Molekulare Chaperone des Hsp70-Typs unterstützen die Proteinfaltung, indem sie diese Bereiche binden und eine Aggregation verhindern. Durch eine Folge von Zyklen der Bindung von Hsp70, Konformationsänderung mittels ATP-Hydrolyse und Freisetzung des Proteins wird ein korrekt gefaltetes Protein hervorgebracht. [...] Eine weitere wichtige Funktion von Hsp70 liegt im Transport von Proteinen in das Innere der Mitochondrien (S. 366). Nur ungefaltete Proteine können durch Membranen gelangen. Durch Bindung an Hsp70 wird eine frühzeitige Faltung verhindert,
bis das Protein transloziert werden kann."
"Hsp60/Hsp10-Familie: Nach vollständiger Synthese des Proteins kann eine Fehlfaltung durch Hsp60 korrigiert werden. Ähnlich wie bei Hsp70 erfolgt die Erkennung und Bindung an das Protein über exponierte hydrophobe Oberflächen."
Quelle: Rassow et al; Duale Reihe Biochemie, Auflage 3, 2012, Seite 468
"Man unterscheidet mehrere Chaperon-Familien, die untereinander nicht strukturverwandt sind."
"Die wesentliche Aufgabe dieser Hsp70-Chaperone besteht also in der transienten Abschirmung hydrophober Aminosäureabschnitte."
Quelle: Heinrich, Müller, Graeve (Herausgeber), Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie, Auflage 9, 2014, S. 616
Entscheidend ist wohl, dass Hsp70 eine Faltung eher verhindert bzw. sich von außen anlegt, um den Transport ins Mitochondrium zu gewährleisten. Wird auch nochmal entsprechend beim Mitochondrium Import erwähnt. Im Löffler wird auch nochmal gesondert Hsp70 und mtHsp70 unterschieden.
Die Aussage (A) beschreibt daher eher die Funktion des Hsp 60. Einspruch dürfte nichts bringen.