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Thema: Laktatazidose

Aktive Benutzer in diesem Thema

  1. #1
    Registrierter Benutzer Avatar von Triality
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    Hallo,

    vielleicht eine etwas triviale Frage, aber ich komm einfach nicht drauf. Überall liest man selbstverständlich ohne große Erklärung von der "Laktatazidose", als scheint hier etwas a priori vorausgesetzt. Nur: Wo wird überhaupt das Proton freigesetzt welches für diese Azidose verantwortlich ist?

    Bei anaerober Glykolyse ensteht ja aus Glucose neben den 2 ATPs, 2 Pyruvat und 2 NADH + H+. Die zwei Wasserstoffatome werden bei anaerober Glykolyse wieder auf die C=O Gruppe des Pyruvats übertragen (es entsteht Laktat mit einer H-C-OH Gruppe). Nach dieser Logik müssten doch eigentlich gar keine Protonen frei werden?
    Oder hat es mit der Carboxylgruppe zu tun, weil diese irgendwann deprotoniert wird? Aber in welchem Schritt der Glykolyse passiert das (in meinen Lehrbüchern steht irgendwie nirgendwo konkret das eins frei wird)? Pyruvat an sich ist ja schon deprotoniert und kann so keine Protonen mehr freigeben..

    Hoffe mir kann jemand auf die Sprünge helfen

    /T
    Geändert von Triality (13.09.2008 um 16:00 Uhr)



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  2. #2
    Ärztliches Mitglied Avatar von EzRyder
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    Lactat liegt bei physiologischem pH(7,4) dissoziiert vor, daher also die Protonen der Lactatazidose.

    Phosphoglycerat liegt ja auch dissoziiert vor, hier wird bei der aeroben Glycolyse allerdings das Protn bei der Decarboxylierung von Isocitrat wieder verbraucht.
    Gruß



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  3. #3
    Registrierter Benutzer Avatar von Triality
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    Zitat Zitat von EzRyder
    Lactat liegt bei physiologischem pH(7,4) dissoziiert vor, daher also die Protonen der Lactatazidose.
    Du sagst das genau so selbstverständlich, wie es in den Büchern steht. Ich finde das ist es nicht.

    Wo dissoziiert das Proton des Laktats im verlauf von Glykolyse (anaerob) bis Laktat-Dehydrogenase-Reaktion (LDH-Reaktion) ab? So wie ich das sehe, wird das Proton auf welches du Bezug nimmst in der Glyncerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase-Reaktion (GAPDH-Reaktion) auf NADH + H+ übertragen, welches dann später von der LDH wieder auf Laktat übertragen wird (wie oben beschrieben).
    Somit müsste doch Laktat eine Azidose eigentlich eher abpuffern anstatt bewirken?





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  4. #4
    Ärztliches Mitglied Avatar von EzRyder
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    Es gibt einen Denkfehler:
    Lactat nimmt zwar bei der Umwandlung aus Pyruvat 2 H+ auf, ist aber selbst Protonendonator und liegt dann dissoziiert vor. Kleinere Mengen von Lactat können im Organismus oxidativ abgebaut werden.
    Besteht jedoch Sauerstoffmangel kann das Pyruvat nicht mehr umgesetzt werden, da in Folge ja die oxidative Phosphorylierung stillsteht. Es sammelt sich also vermehrt Pyruvat an, dann durch LDH zu Lactat und somit kommt es zur Protonenbelastung die beim Ablauf der Oxidativen Phosphorylierung nicht entsteht da das Pyruvat verstoffwechselt und die anfallenden Protonen oxidiert werden. Jetzt klarer?



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  5. #5
    Registrierter Benutzer Avatar von Triality
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    Zitat Zitat von EzRyder
    Es gibt einen Denkfehler:
    Lactat nimmt zwar bei der Umwandlung aus Pyruvat 2 H+ auf, ist aber selbst Protonendonator und liegt dann dissoziiert vor.
    Ja, aber ich glaube der liegt bei dir:

    Pyruvat kommt ja schon dissoziiert aus der Glykolyse heraus (und ist das Substrat der LDH) und die 2 Protonen werden ja nicht auf die C1 Carboxylgruppe des Pyruvats übertragen sondern auf die C2 Carbonylgruppe (C=O) sodass daraus eine Hydroxylgruppe mit einem Wasserstoff wird (H-C-OH). Und meines Wissens dissoziiert da ohne geeigneten proteinogenen Katalysator nichts einfach so ab. Oder nicht? Trotzdem danke für die Hilfe

    Hier ein Bild:

    http://www.biochem.arizona.edu/class...n1417-p538.jpg
    Geändert von Triality (13.09.2008 um 16:50 Uhr)



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